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中国科学家发现蛋白修饰与自噬起始新关系

日期:2015-02-12 00:00:00

近日,来自浙江大学的刘伟教授研究小组在著名国际期刊molecular cell发表了一项最新研究成果,他们发现细胞自噬关键起始因子LC3能够在细胞核内被去乙酰化酶Sirt1去乙酰化,进而与核蛋白DOR结合转运至胞质内发挥自噬起始功能。这项成果为研究大分子核质穿梭如何调控细胞内生理过程提供了重要启示。

 
刘伟教授指出,大分子在细胞不同位置之间穿梭能够帮助调控不同细胞活性发挥的时间和强度。他们发现参与自噬起始过程的关键起始因子LC3能够在细胞核与细胞质之间循环,当细胞处于饥饿状态,细胞核内的LC3能够被去乙酰化酶Sirt1进行去乙酰化,发生选择性激活。LC3的K49和K51能够被sirt1识别并进行去乙酰化,发生了去乙酰化的LC3进一步与核蛋白DOR相互作用,通过DOR重新回到细胞质内,进而与Atg7以及其他自噬因子结合,发生 磷脂酰乙醇胺修饰连接到发生自噬起始的膜上。
 
LC3的乙酰化水平与各种自噬因子使得LC3从核内转移到细胞质,改变了LC3的分布情况,保证了LC3以一种激活形式从核内到胞质发生重新分布,从而在细胞自噬起始过程中发挥正常功能,保证细胞应对营养匮乏状态。综上所述,该文章发现在细胞核内,LC3能够与Sirt1发生相互作用,在K49和K51位置发生去乙酰化,改变LC3在细胞内的分布。这项成果为进一步研究蛋白质修饰与蛋白在细胞内分布的关系提供了重要启示。
 
 

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